Το κολλαγόνο είναι μια ομάδα ινωδών πρωτεϊνών που βρίσκονται σε όλα τα πολυκύτταρα ζώα και προσδίδουν εκτατική ισχύ στους συνδετικούς ιστούς. Στο σώμα μας υπάρχουν 28 διαφορετικά είδη κολλαγόνου. Οι βασικοί τύποι κολλαγόνου είναι ο τύπος I, ο τύπους II και ο τύπος III. Το κολλαγόνο τύπου Ι βρίσκεται στο δέρμα, στα νύχια, τα μαλλιά, τους μύες, τους τένοντες και τα οστά. Στα οστά, το κολλαγόνο ενισχύεται με ιόντα ασβεστίου ώστε να είναι ανθεκτικότερο και να στηρίζει το βάρος του σώματος. Το κολλαγόνο τύπου 2 βρίσκεται στους χόνδρους των αρθρώσεων. Από το κολλαγόνο επίσης παράγεται η ζωική ζελατίνη με μερική υδρόλυση.
Το κολλαγόνο λαμβάνεται από τους συνδετικούς ιστούς ζώων κυρίως βοοειδών και χοίρων και από ψάρια. Το κολλαγόνο που προσλαμβάνεται εσωτερικά είναι με τη μορφή του υδρολυμένου κολλαγόνου. Το υδρολυμένο κολλαγόνο είναι πρωτεΐνη κολλαγόνου που υποβάλλεται σε επεξεργασία με υδρόλυση (διάσπαση του μορίου του κολλαγόνου με θέρμανση σε νερό). Το προϊόν που λαμβάνεται είναι τμήματα της πρωτεΐνης του κολλαγόνου.
Το κολλαγόνο χρησιμοποιείται σε κρέμες δέρματος για δεκαετίες, καθιστώντας τις συνήθως πιο ακριβές. Ωστόσο, για να μειώσει και όχι απλώς να καλύψει τις ρυτίδες, το νέο κολλαγόνο πρέπει να γίνει μέρος του εσωτερικού στρώματος του δέρματος, του χορίου. Δυστυχώς, τα μόρια κολλαγόνου είναι πολύ μεγάλα για να διεισδύσουν στο χόριο όταν εφαρμόζονται στην επιφάνεια του δέρματος. Έτσι, όταν απλώνεται σε κρέμα, το κολλαγόνο παραμένει κλειδωμένο έξω χωρίς να επηρεάζει τη δομή του δέρματος, στην καλύτερη περίπτωση απλώς καλύπτοντας προσωρινά τις ρυτίδες και βοηθώντας στην ενυδάτωση του δέρματος.
Όπως αναφέρθηκε, η γήρανση αλλάζει την ισορροπία μεταξύ της παραγωγής και της διάσπασης του κολλαγόνου που οδηγεί σε ρυτίδες, χαλάρωση προσώπου και τραχιά υφή δέρματος. Η τόνωση των κυττάρων του δέρματος με την παραγωγή κολλαγόνου μπορεί εν’ μέρει να αναστρέψει αυτή τη διαδικασία. Η τόνωση της σύνθεσης κολλαγόνου σε γερασμένο δέρμα αποδείχθηκε ότι μειώνει τις ρυτίδες και βελτιώνει την υφή του δέρματος. Το όφελος από την τόνωση της παραγωγής κολλαγόνου είναι ότι το κολλαγόνο εναποτίθεται με τακτοποιημένο, δομημένο τρόπο και ότι δεν υπάρχει κίνδυνος αλλεργίας, ανοσολογικής αντίδρασης ή μόλυνσης που προκαλείται από ένεση. Επιπλέον, πολλά συστατικά χρήσιμα για την τόνωση της σύνθεσης κολλαγόνου είναι σχετικά φθηνά και ασφαλή.
Η διέγερση της σύνθεσης κολλαγόνου είναι ρεαλιστική και μπορεί να βελτιώσει ουσιαστικά την εμφάνιση λεπτών γραμμών και ακόμη βαθύτερων ρυτίδων όταν γίνεται σωστά. Ωστόσο, συχνά απαιτεί μια ολοκληρωμένη προσέγγιση και συγκεκριμένα διεγερτικά. Μεταξύ αυτών τα πιο αποτελεσματικά είναι τα βασικά αμινοξέα. Όπως κάθε άλλη πρωτεΐνη, το κολλαγόνο αποτελείται από αμινοξέα, τα δομικά στοιχεία των πρωτεϊνών. Συνολικά υπάρχουν 20 διαφορετικά είδη αμινοξέων στα ανθρώπινα κύτταρα. Ωστόσο, το κολλαγόνο είναι ασυνήθιστα πλούσιο σε λίγα συγκεκριμένα αμινοξέα (γλυκίνη και προλίνη). Η παροχή αυτών των βασικών αμινοξέων σε αφθονία διεγείρει και βοηθά τη σύνθεσης κολλαγόνου. Το καλύτερο μείγμα αμινοξέων για την τόνωση και τη διευκόλυνση της παραγωγής κολλαγόνου στο σώμα μας είναι το υδρολυμένο κολλαγόνο. Τα θραύσματα κολλαγόνου περιέχουν πανομοιότυπα αμινοξέα με το κολλαγόνο του σώματός μας και επομένως η νέα σύνθεση κολλαγόνου γίνεται εύκολη.
Η κουρκουμίνη, το βασικό συστατικό του κουρκουμά, αυξάνει την οξείδωση των λιπαρών οξέων, τα επίπεδα της λιπάσης, και τη δραστικότητα της κινάσης. Η οξείδωση των λιπαρών οξέων και η δράση των ενζύμων λιπάση και κινάση έχουν ως αποτέλεσμα τη διάλυση του λίπους που υπάρχει ήδη στον οργανισμό, την παρεμπόδιση παραγωγής νέου λίπους και την αύξηση του μεταβολισμού.
Ο κουρκουμάς, ή κουρκούμη (επιστημονική ονομασία: Curcuma longa - Κουρκούμη η μακρά) ή κιτρινόριζα, είναι ριζωματοειδές (rhizomatous), ποώδες, πολυετές φυτό της οικογένειας των Ζιγγιβεριδών (Zingiberaceae).
Ο κουρκουμάς είναι ένα πολυετές ποώδες φυτό το οποίο φτάνει μέχρι και το 1m ύψος. Βρίσκονται πολλαπλά διακλαδισμένα, κίτρινα, πορτοκαλί, κυλινδρικά, αρωματικά ριζώματα. Τα φύλλα είναι εναλλάξ τοποθετημένα σε δύο σειρές. Χωρίζονται σε θήκη φύλλου, μίσχο (κοτσάνι) και λεπίδα φύλλου. Ο μίσχος έχει μήκος 50 έως 115 cm. Οι απλές λεπίδες φύλλων συνήθως έχουν μήκος 76 έως 115 cm και σπανίως έως 230 cm. Έχουν πλάτος από 38 έως 45 cm και είναι επιμήκη προς ελλειπτικά, που στενεύουν προς στην άκρη.
Είναι εγγενές στην νότια Ασία, όπου απαιτεί θερμοκρασίες μεταξύ 20 και 30 °C και ένα σημαντικό ποσό ετήσιας βροχόπτωσης για να ευδοκιμήσει. Τα φυτά συγκομίζονται κάθε χρόνο για τα ριζώματά τους και πολλαπλασιάζονται κατά την επόμενη περίοδο, από μερικά εξ αυτών των ριζωμάτων.
Όταν δεν χρησιμοποιούνται φρέσκα, τα ριζώματα βράζουν για 30-45 περίπου λεπτά και κατόπιν αποξηραίνονται σε ζεστούς φούρνους και μετά αλέθονται σε μια έντονη πορτοκαλοκίτρινη σκόνη.
Ο κουρκουμάς έχει χρησιμοποιηθεί στην Ασία για χιλιάδες χρόνια και είναι ένα σημαντικό μέρος της ιατρικής Σίντα. Αρχικά, χρησιμοποιήθηκε ως χρωστική ουσία και εν συνεχεία, αργότερα για τις θεραπευτικές του ιδιότητες. Το όνομα προέρχεται από το ισπανικό «cúrcuma».
Η κουρκουμίνη, το βασικό συστατικό του κουρκουμά βοηθάει στη μείωση του βάρους με τρεις τρόπους: (α) διεγείροντας την παραγωγή νέων μιτοχονδρίων τα οποία με τη σειρά τους αυξάνουν τον ρυθμό οξείδωσης των λιπαρών οξέων, (β) αυξάνοντας την παραγωγή του ενζύμου λιπάση που είναι υπεύθυνο για τη διάλυση των λιπών, και (γ) αυξάνοντας τη δραστικότητα του ενζύμου κινάση το οποίο αυξάνει τη «μεταβολική ομοιοστασία» η οποία συνήθως είναι εκτός ισορροπίας σε υπέρβαρα και παχύσαρκα άτομα.
Η κουρκουμίνη έχει επίσης σημαντική αντιφλεγμονώδη δράση η οποία είναι υπεύθυνη για το ξεφούσκωμα της κοιλιάς.
To Ginkgobiloba είναι ένα πανάρχαιο φυλλοβόλο δέντρο που έχει βιώσει πολύ μικρή αλλαγή κατά τη διάρκεια εκατομμυρίων ετών. Το εκχύλισμα φύλλων Ginkgobiloba αποτελείται από ομάδες ενεργών φυτικών συστατικών, οι πιο σημαντικές των οποίων είναι οι φλαβονοειδείς γλυκοσίδες και τα τερπενοειδή. Ιδιότητές τους είναι η ενίσχυση της κυκλοφορία του αίματος και η βοήθεια οξυγόνωσης των αιμοφόρων αγγείων. Η δράση του Ginkgobiloba είναι ευρέως γνωστή για την αύξηση της εγκεφαλικής αιματικής ροής και την υποστήριξη της λειτουργίας του εγκεφάλου.
Είναι το μοναδικό επιζών είδος της οικογένειας των Γκινγκοειδών στην τάξη των Γκινγκωδών. Κατέχει ξεχωριστή θέση στο εξελικτικό δέντρο καθώς είναι ο μοναδικός ζωντανός κρίκος ανάμεσα στις φτέρες και τα κωνοφόρα. Η ονομασία του προέρχεται από την κινέζικη λέξη Ginkyo που σημαίνει ασημένιο βερίκοκο.
Αν και γυμνόσπερμο, είναι ιδιαίτερα εντυπωσιακό, όμορφο, φυλλοβόλο δέντρο. Το φθινόπωρο τα φύλλα του αλλάζουν χρώμα και από πράσινα γίνονται χρυσαφιά. Φτάνει σε ύψος τα 50 μέτρα και ο κορμός του είναι κυλινδρικός, έχοντας διάμετρο μέχρι και 3 μέτρα. Ο φλοιός του είναι χρώματος γκρι με βαθιές αυλακώσεις. Τα φύλλα του είναι μεγάλα, πλατιά, σε σχήμα βεντάλιας με μήκος 9 εκατοστά και πλάτος που φτάνει και τα 15 εκατοστά. Διαιρούνται σε δύο χαρακτηριστικούς λοβούς που φέρουν στη μέση μία κεντρική τομή. Οι καρποί του δέντρου έχουν ασημένιο χρώμα και περιβάλλονται από ένα σαρκώδες περίβλημα με έντονη δυσάρεστη οσμή σαν χαλασμένο βούτυρο εξαιτίας της παρουσίας βουτυρικού οξέος. Ο τρόπος ανάπτυξης είναι γενικά στενός στα νεαρά δέντρα και πλαταίνει πραγματικά μόνο όταν φτάσουν τα 100 χρόνια περίπου. Σε αντίθεση με άλλα γυμνόσπερμα έχει χωριστά φύλα. Αυτό σημαίνει ότι το θηλυκό δέντρο χρειάζεται την παρουσία ενός αρσενικού προκειμένου να γονιμοποιηθεί. Περιστασιακά και τα δύο φύλα βρίσκονται στο ίδιο δέντρο.
Το δέντρο θεωρείται ως ένα «ζωντανό απολίθωμα», όρος που χρησιμοποιείται για να περιγράψει οργανισμούς που έχουν βιώσει πολύ μικρή αλλαγή κατά τη διάρκεια εκατομμυρίων ετών. Στην περίπτωση του είδους Ginkgo biloba, υπάρχουν παλαιολιθικά δείγματα ηλικίας 270.000.000 χρόνων προερχόμενα από την Πέρμια περίοδο.
Σύμφωνα με μελέτη Κινέζων επιστημόνων, το γονιδίωμα του δέντρου Gigkoείναι τεράστιο και περιλαμβάνει περίπου 10,6 δισεκατομμύρια «γράμματα» DNA. Το ανθρώπινο γονιδίωμα, εν συγκρίσει, περιέχει μόλις τρία δισεκατομμύρια «γράμματα» DNA.
Τα πρώτα γκίγκο εμφανίστηκαν πριν από 270 εκατομμύρια χρόνια, στην Πέρμια περίοδο. Κατά τη διάρκεια της μέσης Ιουράσιας περιόδου υπήρξε μια τεράστια αύξηση σε είδη με μέγιστη βιοποικιλότητα στην Κρητιδική περίοδο (144 εκατομμύρια χρόνια πριν) σε περιοχές γνωστές σήμερα ως Ασία, Ευρώπη και Βόρεια Αμερική. Εξαιτίας κατακλυσμιαίων καταστροφών και σταδιακής αλλαγής του κλίματος, το γκίγκο εξαφανίστηκε από τη Βόρεια Αμερική πριν από 7 εκατομμύρια χρόνια και από την Ευρώπη πριν από 2,5 εκατομμύρια χρόνια. Σήμερα αυτοφύεται κυρίως σε περιοχές της νοτιοδυτικής και ανατολικής Κίνας, αλλά το συναντάμε και σε ναούς στην Κορέα και την Ιαπωνία επειδή έχει συμβολική σημασία στον Κομφουκισμό.
Το Ginkgobiloba έχει πολλαπλές ευεργετικές δράσεις στον εγκέφαλο και τη λειτουργία του:
(α) Τα δραστικά συστατικά του Ginkgobiloba είναι φλαβονοειδή και τερπενοειδή. Διφλαβόνες, διλοβαλίδη, κατεχίνες, φλαβόνες, φλαβονόλες, γλυκοζίτες, γκιγκολίτες, κετόνες και στεροειδή. Τα φλαβονοειδή και τα τερπενοειδή βελτιώνουν την κυκλοφορία του αίματος στον εγκέφαλο με αποτέλεσμα αυτός να τροφοδοτείται με περισσότερο οξυγόνο, γεγονός που ενισχύει τις διανοητικές λειτουργίες, όπως την ικανότητα επίλυσης προβλημάτων, τη γνωσιακή λειτουργία και την καλή μνήμη. Στην γεροντική άνοια το Ginkgobiloba είναι ιδιαίτερα χρήσιμο όταν χορηγηθεί στα πρώτα στάδια αυτής της διαταραχής. Σύμφωνα με πολλές μελέτες μπορεί να είναι ωφέλιμο και στα αρχικά στάδια της νόσου Αλτσχάϊμερ.
(β) Το Ginkgo biloba μπορεί να διεγείρει τον εγκεφαλικό νευροτροφικό παράγοντα (BDNF), μια πρωτεΐνη στον εγκέφαλο και το περιφερικό νευρικό σύστημα, απαραίτητη για τη ρύθμιση, την ανάπτυξη και την επιβίωση των εγκεφαλικών κυττάρων, κάτι που είναι πολύ σημαντικό για την μακροπρόθεσμη μνήμη. Η ικανότητά του να αυξάνει τον BDNF σημαίνει ότι μπορεί να βελτιώσει την εγκεφαλική και γνωστική λειτουργία.
(γ) Το Ginkgo biloba ενισχύει τη διάκριση και την απόδοση των νευρικών βλαστοκυττάρων στον εγκέφαλο. Συγκεκριμένα, τροποποιεί θετικά τα νευρικά βλαστοκύτταρα, μια υποομάδα κυττάρων στον εγκέφαλο, που μπορεί να δημιουργήσουν πολλά διαφορετικά είδη κυττάρων που συνθέτουν τον εγκέφαλο.
Η βιομηχανική κάνναβη, της οποίας η καλλιέργεια επιτρέπεται ελεύθερα, περιέχει την ουσία κανναβιδιόλη (Cannabidiol - CBD) γνωστή από την αρχαιότητα για τη χαλαρωτική και ηρεμιστική της δράση χωρίς άλλες παρενέργειες. Η φαρμακευτική κάνναβη, της οποίας η ελεύθερη καλλιέργεια απαγορεύεται, περιέχει την ψυχοτρόπο ουσία Δ9-τετραϋδροκανναβινόλη, γνωστή ως THC.
Η κάνναβη είναι γένος φυτών στο οποίο ταξινομούνται συνήθως τρία διακριτά είδη φυτών: Κάνναβη η ήμερη (Cannabis sativa), Ινδική κάνναβη (Cannabis indica) και Cannabis ruderalis.
Στην Ελλάδα υπάρχει ως αυτοφυές και καλλιεργούμενο φυτό και είναι γνωστή από την αρχαιότητα. Θεωρείται κλωστικό φυτό αφού από αυτή, ιδιαίτερα τη Sativa, λαμβάνονται ίνες που χρησιμοποιούνται για ύφανση και την κατασκευή σκοινιών, καμβά και άλλων υλικών. Η κάνναβη είναι ψηλό φυτό, δίοικο (δηλαδή αρσενικά και θηλυκά άνθη σε χωριστά φυτά) και η επικονίασή της γίνεται με τον άνεμο. Στις ινοδοτικές ποικιλίες της τα αρσενικά φυτά έχουν μεγαλύτερη περιεκτικότητα σε ίνα και καλύτερης ποιότητας. Τα τελευταία χρόνια, βέβαια, έχουν επιλεγεί μερικές μόνοικες ποικιλίες ομοιόμορφης ωρίμανσης σπόρων οι οποίες θεωρούνται καταλληλότερες για παραγωγή ινών. Συναντάται ως καλλιέργεια στην Ε.Ε σε μεγάλη κλίμακα στη Γαλλία και ακολουθεί η Ολλανδία όπως, επίσης, η Ιταλία, η Τσεχία, η Πολωνία, η Γερμανία, η Ισπανία, κ.ά.
Η σχέση του ανθρώπου με την Κάνναβη χάνεται στα βάθη των χιλιετηρίδων. Από την αρχική της κοιτίδα, που πιθανόν βρισκόταν στην Κεντρική Ασία και στη βόρεια Ινδία, η κάνναβη εξαπλώθηκε με το πέρασμα των αιώνων σ’ ολόκληρο τον ευρασιατικό χώρο, σχεδόν παντού όπου υπήρχαν άνθρωποι. Ο Σουηδός βοτανολόγος του 18ου αιώνα Linnaeus, πίστευε ότι η κάνναβη ήταν ένα είδος φυτού, που ευδοκιμούσε αρχικά στη βόρεια Ινδία. Στη δεκαετία του 1930 όμως, ο Ρώσος βοτανολόγος Nicolai Vavilov κατέδειξε στις μελέτες του ότι το φυτό αυτό προέρχονταν από την περιοχή της Σαμαρκανδής, βόρεια του Αφγανιστάν και του Ινδικού Καύκασου.
Ίχνη κάνναβης με τη μορφή ρούχων, ρητίνης και σπόρων έχουν ανακαλυφθεί σε πολλές αρχαιολογικές περιοχές στην Κεντρική Ασία και στη βόρεια Ινδία, υποδεικνύοντας έτσι ότι η χρήση της, με τη μια ή την άλλη μορφή, ήταν ενδημική σε αυτές τις περιοχές από την αρχαιότητα. Παρ’ όλα αυτά τα παλιότερα αρχαιολογικά ευρήματα με κάνναβη έρχονται από περιοχές της Κίνας και χρονολογούνται αρκετές χιλιάδες χρόνια προ Χριστού.
Ίχνη από σχοινί φτιαγμένο από κάνναβη βρέθηκαν σε θραύσματα πήλινων σκευών, ενώ κομμάτια από ρούχα και χαρτί φτιαγμένα από κάνναβη έχουν επίσης δει το φως της αρχαιολογικής σκαπάνης. Ο Ηρόδοτος, το 450 π.Χ., συνέκρινε τα ρούχα από κάνναβη με αυτά από λινάρι, παρατηρώντας ότι μόνο κάποιος έμπειρος θα μπορούσε να αποφανθεί αν είναι φτιαγμένα από κάνναβη ή από λινάρι.
Η ελληνική ονομασία Κάνναβη, με την οποία το φυτό αυτό είναι πλέον γνωστό σε όλο τον κόσμο, προέρχεται κατά πάσα πιθανότητα από τις Ασσυριακές λέξεις «Qunuby» και «Qunabu», που σημαίνουν ένα είδος μεθυστικού καπνού, καθώς οι ψυχοτρόπες και ευφορικές ιδιότητες της κάνναβης ήταν γνωστές από την αρχαιότητα.
Το CBD επιτυγχάνει χαλάρωση και μείωση του άγχους με δύο τρόπους: (α) με την αύξηση των επιπέδων της ανανδαμίνης και (β) με την ενεργοποίηση των υποδοχέων σεροτονίνης.
Η ανανδαμίνη είναι ένας νευροδιαβιβαστής ο οποίος συμβάλλει σε πολλές διεργασίες όπως η διάθεση, ο ύπνος και η όρεξη. Βάσει ερευνών τα χαμηλά επίπεδα ανανδαμίνης οδηγούν σε διαταραχές της διάθεσης και σε άγχος. Τα υψηλά επίπεδα προσφέρουν καλύτερη διάθεση και μείωση του άγχους. Το CBD αυξάνει τα επίπεδα ανανδαμίνης παρεμποδίζοντας τα ένζυμα που τη διασπούν.
Το CBD δεσμεύεται από τους υποδοχείς σεροτονίνης οι οποίοι ενεργοποιούνται και επηρεάζουν την ανταπόκριση του σώματος στο άγχος, δημιουργώντας μεγαλύτερη ψυχική ισορροπία και ηρεμία.
1. Anesey, J., Scott, P., Veis, A. and Chyatte, D. The Isolation of a Soluble Type III Collagen Precursor from Rat Skin, Biochem Biophys Res Commun, 62, 946, 1975
2. Bailey, A., Sims, T. and Light, N. Cross-Linking in Type IV Collagen Biochem J 218, 713, 1984
3. Bailey, A., Sims, T., LeLouis, M. and Brazin, S. Collagen Polymorphism in Experimental Granulation Tissue, Biochem Biophys Res Commun, 66, 1160, 1975
4. Bashey, R., Halpem, S., Stephens, R., Perlish, J. and Fleischmajer, R. Solubility of Collagen from Normal and Scleroderma Fibroblasts in Culture, Biochem Biophys Res Commun
62, 303, 1975
5. Becker, H., Furthmayr, H. and Trimple, R. Tryptic Peptides from the Cross-Linking Regions of Insoluble Calf Skin Collagen, Physiol Chem 356, 21 1975
6. Berthet-Colominas, C., Miller, A., Herbage, D., Ronziere, M. and Tocchetti, D. Structural Studies of Collagen Fibres from Intervertebral Disc, Biochim Biophys Acta 706, 50, 1982
7. Birk, D., Fitch, J., Babiarz, J., Doane, K. and Lisenmayer, T. Collagen Fibrilogenesis in vitro: Interaction of Types I and V Collagen Regulates Fibril Diameter, J Cell Sci 95, 649, 1990
8. Bornstein, P. and Sage, H. Structurally Distinct Collagen Types, Annu Rev Biochem 49, 957, 1980
9. Bruckner, P. and van der Rest, M. Structure and Function of Cartilage Collagens, Microsc Res Tech 28, 378, 1994
10. Bruns, R. Beaded Filaments and Long-Spacing Fibrils: Relation to Type VI Collagen, J Ultrastruct Res 89, 136, 1984
11. Burgeson, R. and Nimni, M. Collagen Types - Molecular Structure and Tissue Distribution, Clin Orthop 282, 250, 1992
12. Butler, W., Henning, B., Beegle, W., Taylor, R. and Chung, E. Proteins of the Periodontium. Identification of Collagens with the [alpha-1(I)]2 alpha-2 and [alpha-1(III)]3 Structures in Bovine Periodontal Ligament, J Biol Chem 250, 8907, 1975
13. Campa, J., McAnulty, R. and Laurent, G. Application of High-Pressure Liquid Chromatography to Studies of Collagen Production by Isolated Cells in Culture, Anal Biochem 186, 257, 1990
14. Canalis, E., McCarthy, T. and Centrella, M. Differential Effects of Continuous and Transient Treatment with Parathyroid Hormone Related Peptide (PHrp) on Bone Collagen Synthesis, Endocrinology 126, 1806, 1990
15. Cannon, J. and Cintron, C. Collagen Cross-Linking in Corneal Scar Formation, Biochim Biophys Acta 412, 18, 1975
16. Charonis, A. and Tsilibary, E. Structural and Functional Changes of Laminin and Type-IV Collagen after Nonenzymatic Glycation, Diabetes 41, 49, 1992
17. Chesney, C., Harper, E. and Colman, R. Critical Role of the Carbohydrate Side Chains of Collagen in Platelet Aggregation, J Clin Invest 51, 2693, 1972
18. Cheung, D., DiCesare, P., Benya, P., Libow, E. and Nimni, M. The Presence of Intermolecular Disulfide Crosslinks in Type III Collagen, J Biol Chem 258, 7774, 1983
19. Chiang, T., Beachey, E. and Kang, A. Interaction of a Chick Skin Collagen Fragment (alpha1-CB5) with Human Platelets. Biochemical Studies During the Aggregation and Release Reaction, J Biol Chem 250, 6916, 1975
20. Cooper, D. and Davidson, R. The Effect of Ultraviolet Irradiation on Collagen-Fold Formation, Biochem J 98, 655, 1966
21. Cooper, D. and Davidson, R. The Effect of Ultraviolet Irradiation on Soluble Collagen, Biochem J 97, 139, 1965
22. Daniels, J. and Chu, G. Basement Membrane Collagen of Renal Glomerulus, J Biol Chem 250, 3531, 1975
23. Davidson, J., McEneany, L. and Bornstein, P. Intermediates in the Limited Proteolytic Conversion of Procollagen to Collagen, Biochemistry 14, 5188, 1975
24. Davis, N., Risen, O. and Pringle, G. Stable Nonreducible Cross-Links of Mature Collagen, Biochemistry 14, 2031, 1975
25. Davis, N. Stable Crosslinks of Collagen, Biochem Biophys Res Commun 54, 914, 1973
26. Davison, P. and Brennan, M. Collagenase Digestion Demonstrates Carboxy-Terminal Crosslinking in Acid-Soluble Collagen, Biochim Biophys Acta 708, 141, 1982
27. Davison, P. Diamines and Aminoalcohols: Neutral Solvents for Native Collagen, Conn Tissue Res 24, 129, 1990
28. Deshmukh, K. and Nimni, M. Effects of Lysosomal Enzymes on the Type of Collagen Synthesized by Bovine Articular Cartilage, Biochem Biophys Res Commun 53, 424, 1973
29. Diegelmann, R., Bryson, G., Flood, L. and Graham, M. A Microassay to Quantitate Collagen Synthesis by Cells in Culture, Anal Biochem 186, 296, 1990
30. Dixit, S., Kang, A. and Gross, J. Covalent Structure of Collagen: Amino Acid Sequence of alpha1-CB3 of Chick Skin Collagen, Biochemistry 14, 1929, 1975
31. Dixit, S., Seyer, J., Oronsky, A., Corbett, C., Kang, A. and Gross, J. Covalent Structure of Collagen: Amino Acid Sequence of alpha1-CB6A of Chick Skin Collagen, Biochemistry 14, 1933, 1975
32.Doyle, B., Hukins, D., Hulmes, D., Miller, A., Rattew, C. and Woodhead-Galloway, J.
Origins and Implication of the D Stagger in Collagen, Biochem Biophys Res Commun 60, 858, 1974
33. Drake, M., Davison, P., Bump, S. and Schmitt, F. Action of Proteolytic Enzymes on Tropocollagen and Insoluble Collagen, Biochemistry 5, 301, 1966
34. Dublet, B. and van der Rest, M. Type XII Collagen is Expressed in Embryonic Chick Tendons. Isolation of Pepsin-Derived Fragments, J Biol Chem 262, 17724, 1987
35. Einbinder, J. and Schubert, M. Binding of Mucopolysaccharides and Dyes by Collagen, J Biol Chem 188, 335, 1951
36. Elliot, R. and Gardner, D. A Comparison of Acid-Ninhydrin and Isolation Methods for the Measurement of Proline in Collagen Hydrolysates, Biochem Soc Trans 2, 741, 1975
37. Epstein, E. and Munderloh, N. Isolation and Characterization of CNBr Peptides of Human [alpha-1(III)]3Collagen and Tissue Distribution of [alpha-1(I)]2alpha-2 and [alpha-1(III)]3 Collagens, J Biol Chem 250, 9304, 1975
38. Etherington, D. The Purification of Bovine Cathepsin B1 and its Mode of Action on Bovine Collagens, Biochem J 137, 547, 1974
39. Evans, C. and Drouven, B. The Promotion of Collagen Polymerization by Lanthanide and Calcium Ions, Biochem J 213, 751, 1983
40. Eyre, D., Paz, M. and Gallop, P. Cross-Linking in Collagen and Elastin, Annu Rev Biochem 53, 717, 1984
41. Ferwerda, W., Feltkamp-Vroom, T. and Smit, J. Collagen and Glycoprotein Components Derived from Bovine Tubular Basement Membrane: Chemical and Immunological Properties, Biochem Soc Trans 2, 640, 1975
42. Fietzek, P. and Kuhn, K. The Covalent Structure of Collagen: Amino Acid Sequence of the N-Terminal Region of alpha2-CB5 from Rat Skin Collagen, F.E.B.S. Lett. 36, 289, 1973
43. Fietzek, P. and Kuhn, K. The Covalent Structure of Collagen: Amino-Acid Sequence of the Cyanogen-Bromide Peptides alpha1-CB2, alpha1-CB4 and alpha1-CB5 from Calf-Skin Collagen, Eur J Biochem 52, 77, 1975
44. Fietzek, P. and Rexrodt, F. The Covalent Structure of Collagen. The Amino-Acid Sequence of alpha 2-CB4 from Calf-Skin Collagen, Eur J Biochem 59, 113, 1975
45. Fietzek, P., Rexrodt, F., Hopper, K. and Kuhn, K. The Covalent Structure of Collagen. 2. The Amino-Acid Sequence of alpha 1-CB7 from Calf Skin Collagen, Eur J Biochem 38, 396, 1973
46. Fine, A., Poliks, C., Smith, B. and Goldstein, R. The Accumulation of Type I Collagen mRNAs in Human Embryonic Lung Fibroblast Stimulated by Transforming Growth Factor beta, Conn Tissue Res 24, 237, 1990
47. Folkhard, W., Geercken, W., Knorzer, E., Mosler, E., Nemetschek-Gansler, H., Nemetschek, T. and Koch, M. Structural Dynamic of Native Tendon Collagen, J Mol Biol 193, 405, 1987
48. Fuji, K., Corcoran, D. and Tanzer, M. Isolation and Structure of a Cross-Linked Tripeptide from Calf Bone Collagen, Biochemistry 14, 4409, 1975
49. Fujimori, E. and Shambaugh, N. Cross-Linking and Fluorescence of Pyrene-Labeled Collagen, Biochim Biophys Acta 742, 155, 1983
50. Fujimori, E. Changes Induced by Ozone and Ultraviolet Light in Type I Collagen. Bovine Achilles Tendon Collagen versus Rat Tail Tendon Collagen, Eur J Biochem 152, 299, 1985
51. Fukae, M., Mechanic, G., Adamy, L. and Schwartz, E. Chromatographically Different Type II Collagens from Human Normal and Osteoarthritic Cartilage, Biochem Biophys Res Commun 67, 1575, 1975
52. Gallop, P. and Seifter, S. Preparation and Properties of Soluble Collagens, Methods Enzymol 6, 635, 1963
53. Gay, S. and Miller, E. What is Collagen, What is Not Ultrastruct Pathol 4, 365, 1983
54. Glowacki, J. and Gross, J. Self-Assembly of Mixtures of Collagen Alpha-Chains, Biochim Biophys Acta 668, 216, 1981
55. Gordon, M., Gerecke, D. and Olsen, B. Type XII Collagen: Distinct Extracellular Matrix Component Discovered by cDNA Cloning, Proc Natl Acad Sci USA 84, 6040, 1987
56. Gordon, M., Gerecke, D., Dublet, B., van der Rest, M., Sugrue, S. and Olsen, B.The Structure of Type XII Collagen, Ann N Y Acad Sci 580, 8, 1990
57. Grillo, H. and Gross, J. Thermal Reconstitution of Collagen from Solution and the Response to its Heterologous Implantation, J Surg Res 2, 69, 1962
58. Haidar, A., Wigglesworth, J. and Krausz, T. Type IV Collagen in Developing Human Lung: A Comparison Between Normal and Hypoplastic Fetal Lungs, Early Human Devt 21, 175, 1990
59. Hamlin, C., Kohn, R. and Luschin, J. Apparent Accelerated Aging of Human Collagen in Diabetes Mellitus, Diabetes 24, 902, 1975
60. Hanada, E. and Anan, F. Isolation and Properties of the Insoluble Collagen Fraction from Bovine Nasal Septal Cartilage, J. Biochem. 74, 505, 1973
61. Hayashi, T. and Nagai, Y. Effect of pH on the Stability of Collagen Molecule in Solution, J. Biochem. 73, 999, 1973
62. Hayashi, T. and Nagai, Y. Time-Dependent Increase in Stability of Collagen Fibrils Formed in vitro. Effect of Temperature, J. Biochem. 75, 651, 1974
63. Helseth, D. and Veis, A. Collagen Self-Assembly in vitro. Differentiating Specific Telopeptide-Dependent Interactions Using Selective Enzyme Modification and the Addition of Free Amino Telopeptide, J Biol Chem 256, 7118, 1981
64. Hessle, H. and Engvall, E. Type VI Collagen. Studies on its Localization, Structure, and Biosynthetic Form with Monoclonal Antibodies, J Biol Chem 259, 3955, 1984
65. Highberger, J., Corbett, C., Kang, A. and Cross, J. The Amino Acid Sequence of Chick Skin Collagen alpha 1-CB7, Biochemistry 14, 2872, 1975
66. Hirai, K., Shimizu, Y. and Hino, T. Epithelial Regeneration in Collagen-Coated and Uncoated Patch Grafts Implanted into Dog Tracheas, J Exp Pathol 71, 51, 1990
67. Housley, T., Tanzer, M., Henson, E. and Gallop, P. Collagen Crosslinking: Isolation of Hydroxyaldol-Histidine, a Naturally-Occurring Crosslink, Biochem Biophys Res Commun 67, 824, 1975
68. Hudson, B., Wieslander, J., Wisdom, B. and Noelken, M. Goodpasture Syndrome: Molecular Architecture and Function of Basement Membrane Antigen, Lab Invest 61, 256, 1989
69. Hunt, E. and Morris, H. Collagen Cross-Links. A Mass-Spectrometric and G- and 13C-Nuclear Magnetic-Resonance Study, Biochem J 135, 833, 1973
70. Igarashi, S., Trelstad, R. and Kang, A. Physical and Chemical Properties of Chick Cartilage Collagen, Biochim Biophys Acta 295, 514, 1973
71. Jamieson, G., Urban, C. and Barber, A. Enzymatic Basis for Platelet Aggregation: Collagen Adhesion as the Primary Step in Haemostasis, Nature New Biol 234, 5, 1971
72. Jander, R., Troyer, D. and Rauterberg, J. A Collagen-Like Glycoprotein of the Extracellular Matrix is the Undegraded Form of Type VI Collagen, Biochemistry 23, 3675, 1984
73. Kahn, L. and Witnauer, L. The Viscometric Behavior of Solubilized Calf Skin Collagen at Low Rates of Shear, J Biol Chem 241, 1784, 1966
74. Kapoor, R., Sakai, L., Funk, S., Roux, E., Bornstein, P. and Sage, E. Type VIII Collagen Has a Restricted Distribution in Specialized Extracellular Matrices, J Cell Biol 107, 721, 1988
75. Kasten, M., Burkhardt, H., von Roden, H. and Rauls, S. A Spectroscopic Collagenase Assay Using Peroxidase-Labeled Collagen, Anal Biochem 176, 150, 1989
76. Katzman, R., Kang, A. and Beachey, E. Collagen-Induced Platelet Aggregation: Involvement of an Active Glycopeptide Fragment (a1-CB5), Science 181, 670, 1973
77. Keene, D., Engvall, E. and Glanville, R. Ultrastructure of Type VI Collagen in Human Skin and Cartilage Suggests an Anchoring Function for This Filamentous Network, J Cell Biol 107, 1995, 1988
78. Kittelberger, R., Davis, P., Flynn, D. and Greenhill, N. Distribution of Type VIII Collagen in Tissues: An Immunohistochemical Study, Conn Tissue Res 24, 303, 1990
79. Lampiaho, K., Kari, A., Niinikoski, J. and Kulonen, E. Time Course of Action of Pepsin on Insoluble and Soluble Collagens, Acta Chem Scand 20, 1446, 1966
80. Lenaers, A. and Lapiere, C. Type III Procollagen and Collagen in Skin, Biochim Biophys Acta 400, 121, 1975
81. Lichenstein, J., Byers, P., Smith, B. and Martin, G. Identification of the Collagenous Proteins Synthesized by Cultured Cells from Human Skin, Biochemistry 14, 1589, 1975
82. Lunstrum, G., Mcdonough, A., Marinkovich, M., Keene, D., Morris, N. and Burgeson, R. Identification and Partial Purification of a Large, Variant Form of Type-XII Collagen, J Biol Chem 267, 20087, 1992
83. Meredith, S. and Kezdy, F. The Chromatographic Purification of Native Types I, II and III Collagens, Biochim Biophys Acta 668, 357, 1981
84. Miller, E. and Matukas, V. Chick Cartilage Collagen: A New Type of alpha 1 Chain Not Present in Bone or Skin of the Species, Proc Natl Acad Sci USA 64, 1264, 1969
85. Mitchell, T. and Rigby, B. in vivo and in vitro Aging of Collagen Examined Using an Isometric Melting Technique, Biochim Biophys Acta 393, 531, 1975
86. Mustard, J., Cazevave, J., Packham, M. and Toronto, H. Adherence of Platelets to a Collagen-Coated Surface: Development of a Quantitive Method, J Lab Clin Med 82, 978, 1973
87. Myers, J., Jones, T., Pohjolainen, E., Kadri, A., Goddard, A., Sheer, D., Solomon, E. and Pihlajaniemi, T. Molecular Cloning of alpha 5(IV) Collagen and Assignment of the Gene to the Region of the X Chromosome Containing the Alport Syndrome Locus, Am J Hum Genet 46, 1024, 1990
88. Na, G., Butz, L. and Carroll, R. Mechanism of in vitro Collagen Assembly. Kinetic and Morphological Studies, J Biol Chem 261, 12290, 1986
89. Na, G. Interaction of Calf Skin Collagen with Glycerol: Linked Function Analysis, Biochemistry 25, 967, 1986
90. Nakanishi, M., Imamura, H. and Goto, K. Potentiation of the ADP-Induced Platelet Aggregation by Collagen and its Inhibition by a Tetrahydrothieno-Pyridine Derivative (gamma-3642), Biochem Pharmacol 20, 2116, 1971
91. Negro, A., Garbisa, S., Gotte, L. and Spina, M. The Use of Reverse-Phase High-Performance Liquid Chromatography and Precolumn Derivatization with Dansyl Chloride for Quantitation of Specific Amino Acids in Collagen and Elastin, Anal Biochem 160, 39, 1987
92. Newman, R. and Langner, R. Comparison of TCA and Collagenase in the Isolation of Tissue Collagen, Anal Biochem 66, 175, 1975
93. Obrink, B., Laurent, T. and Carlsson, B. The Binding of Chondroitin Sulphate to Collagen, F.E.B.S. Lett. 56, 166, 1975
94. Oikawa, T., Sayama, K., Matsuda, Y., Fujimoto, Y., Iwaguchi, T. and Matsuzawa, A.
Characterization of Two Possible Forms of Type IV Collagen from Human Kidney Cortex, Biochem Int 19, 615, 1989
95. Ono, M., Aratani, Y., Kitagawa, I. and Kitagawa, Y. Ascorbic Acid Phosphate Stimulates Type IV Collagen Synthesis and Accelerates Adipose Conversion of 3T3-L1 Cells, Exp Cell Res 187, 309, 1990
96. Ooshima, A., Fuller, G., Cardinale, G., Spector, S. and Udenfriend, S Collagen Biosynthesis in Blood Vessels of Brain and Other Tissues of the Hypertensive Rat, Science 190, 898, 1975
97. Oryan, A., Moshiri, A., Meimandi-Parizi, A. and Maffulli, N. Role of Xenogenous Bovine Platelet Gel Embedded within Collagen Implant on Tendon Healing: An in vitro and in vivo Study., Exp Biol Med 240, 194, 2015
98. Packman, M. and Guccione, M. Inhibition of the Platelet Responses to Synergistic Effects of Collagen and ADP, Fed Proc 32, 844, 1973
99. Pardo, A. and Tamayo, R. The Presence of Collagenase in Collagen Preparations, Biochim Biophys Acta 392, 121, 1975
100. Parreno, J., Raju, S., Niaki, M., Andrejevic, K., Jiang, A., Delve, E. and Kandel, R.
Expression of Type I Collagen and Tenascin C is Regulated by Actin Polymerization Through MRTF in Dedifferentiated Chondrocytes, F.E.B.S. Lett. 588, 3677, 2014
101. Piez, K. and Torchida, D. Possible Contribution of Ionic Clustering to Molecular Packing of Collagen, Nature 258, 87, 1975
102. Puett, D., Wasserman, B., Ford, J. and Cunningham, L. Collagen-mediated Platelet Aggregation. Effects of Collagen Modification Involving the Protein and Carbohydrate Moieties, J Clin Invest 52, 2495, 1973
103. Puett, D. and Cunningham, L. Effect of Collagen Modification on Platelet Aggregation, Fed Proc 32, 614, 1973
104. Quteish, D., Singh, G. and Dobly, A. Development and Testing of a Human Collagen Graft Material, J Biomed Mater Res 24, 749, 1990
105. Rexrodt, F., Fietzek, P. and Kuhn, K. The Covalent Structure of Collagen. The Chymotrypsin, Trypsin and Hydroxylamine Peptides Derived form alpha2-CB4 of Calf-Skin Collagen, Eur J Biochem 59, 105, 1975
106. Rexrodt, F., Hopper, K., Fietzek, P. and Kuhn, K. The Covalent Structure of Collagen. 1. The Chymotrypsin, Trypsin and Thermolysin-Derived Peptides of alpha1-CB7 from Calf-Skin Collagen, Eur J Biochem 38, 384, 1973
107. Ricard-Blum, S. The Collagen Family, Cold Spring Harb Perspect Biol 3, a004978, 2011
108. Robertson, W., Rose, K., Hudson, B. and Vanacore, R. Supramolecular Organization of the alpha121-alpha565 Collagen IV Network, J Biol Chem 289, 25601, 2014
109. Robins, S. and Bailey, A. The Chemistry of the Collagen Cross-Links. The Characterization of Fraction C, a Possible Artifact Produced During the Reduction of Collagen Fibres with Borohydride, Biochem J 135, 657, 1973
110. Robins, S. and Bailey, A. The Chemistry of the Collagen Cross-Links. The Mechanism of Stabilization of the Reducible Intermediate Cross-Links, Biochem J 149, 381, 1975
111. Robins, S., Shimokomaki, M. and Bailey, A. The Chemistry of the Collagen Cross-Links. Age-Related Changes in Reducible Components of Intact Bovine Collagen Fibres, Biochem J 131, 771, 1973
112. Roelofs, L., Kortmann, B., Oosterwijk, E., Eggink, A., Tiemessen, D., Crevels, A., Wijnen, R., Daamen, W., van Kuppevelt, T., Geutjes, P. and Feitz, W. Tissue Engineering of Diseased Bladder Using a Collagen Scaffold in a Bladder Exstrophy Model, BJU Int 114, 447, 2014
113. Russell, A. Effect of pH on Thermal Stability of Collagen in the Dispersed and Aggregated States, Biochem J 139, 277, 1974
114. Ryhanen, L., Zaragoza, E. and Uitto, J. Conformational Stability of Type 1 Collagen Triple Helix: Evidence for Temporary and Local Relaxation of the Protein Conformation Using a Proteolytic Probe, Arch Biochem Biophys 223, 562, 1983
115. Salem, G. and Traub, W. Conformation Implications of Amino Acid Sequence Regularities in Collagen, F.E.B.S. Lett. 51, 94, 1975
116. Sandberg, M., Tamminen, M., Hirvonen, H., Vuorio, E. and Pihlajaniemi, T.
Expression of mRNAs Coding for the alpha 1 Chain of Type XIII Collagen in Human Fetal Tissues: Comparison with Expression of mRNAs for Collagen types I, II, and III, J Cell Biol 109, 1371, 1989
117. Schmid, T. and Linsenmayer, T. Denaturation-Renaturation Properties of Two Molecular Forms of Short-Chain Cartilage Collagen, Biochemistry 23, 553, 1984
118. Scott, P. Spectroscopic Study of Environment-Dependent Changes in the Conformation of the Isolated Carboxy-Terminal Telopeptide of Type I Collagen, Biochemistry 25, 974, 1986
119. Seifter, S. and Gallop, P., The Proteins, 2nd ed Vol. IV, H. Neurath, Academic Press, NY, 238, 1966
120. Shen, G., Butkowski, R., Cheng, T., Wieslander, J., Katz, A., Cass, J. and Fish, R.
Comparison of Non-collagenous Type IV Collagen Subunits in Human Glomerular Basement Membrane, Alveolar Basement Membrane, and Placenta, Conn Tissue Res 24, 289, 1990
121. Shuttleworth, C. and Forrest, L. Changes in Guinea-Pig Dermal Collagen During Development, Eur J Biochem 55, 391, 1975
122. Shuttleworth, C., Forrest, L. and Jackson, D. Comparison of the Cyanogen Bromide Peptides of Insoluble Guinea-Pig Skin and Scar Collagen, Biochim Biophys Acta 379, 207, 1975
123. Siegel, R. and Lian, J. Lysyl Oxidase Dependent Synthesis of a Collagen Cross-Link Containing Histidine, Biochem Biophys Res Commun 67, 1353, 1975
124. Stanley, N., Alper, R., Cunningham, E., Cherniack, N. and Kefalides, N. Effects of a Molecular Changes in Collagen on Lung Structure and Mechanical Function, J Clin Invest 55, 1195, 1975
125. Stevens, F. and Thomas, H. Preparation of Insoluble Collagen from Human Cartilage, Biochem J 135, 245, 1973
126. Stinson, R. Structural Deterioration of Tendon Collagen in Genetic Muscular Dystrophy, Biochim Biophys Acta 400, 255, 1975
127. Sugrue, S., Gordon, M., Seyer, J., Dublet, B., van der Rest, M. and Olsen, B. Immunoidentification of Type XII Collagen in Embryonic Tissues, J Cell Biol 109, 939, 1989
128. Swann, D., Chesney, C., Constable, I., Colman, R., Caulfield, J. and Harper, E. The Role of Vitreous Collagen in Platelet Aggregation in vitro and in vivo, J Lab Clin Med 84, 264, 1974
129. Tanzer, M., Housley, T., Berube, L., Fairweather, R., Franzblau, C. and Gallop, P.
Structure of Two Histidine-Containing Cross-Links from Collagen, J Biol Chem 248, 393, 1973
130. Tekari, A., Luginbuehl, R., Hofstetter, W. and Egli, R. Chondrocytes Expressing Intracellular Collagen Type II Enter the Cell Cycle and Co-Express Collagen Type I in Monolayer Culture, J Orthop Res 32, 1503, 2014
131. Terajima, M., Perdivara, I., Sricholpech, M., Deguchi, Y., Pleshko, N., Tomer, K. and Yamauchi, M. Glycosylation and Cross-Linking in Bone Type I Collagen, J Biol Chem 289, 22636, 2014
132. Thomas, J., Ayad, S. and Grant, M. Cartilage Collagens: Strategies for the Study of Their Organisation and Expression in the Extracellular Matrix, Ann Rheum Dis 53, 488, 1994
133. Toole, B. and Lowther, D. Precipitation of Collagen Fibrils in vitro by Protein Polysaccharides, Biochem Biophys Res Commun 29, 515, 1967
134. Torbet, J. and Ronziere, M. Magnetic Alignment of Collagen During Self-Assembly, Biochem J 219, 1057, 1984
135. Tristram, G., Worral, J. and Streer, D. Thermal Denaturation of Soluble Calf Skin Collagen, Biochem J 95, 350, 1965
136. Tseng, S., Savion, N., Gospodarowicz, D. and Stern, R. Characterization of Collagens Synthesized by Cultured Bovine Corneal Endothelial Cells, J Biol Chem 256, 3361, 1981
137. Uitto, J., Hoffmann, H. and Prockop, K. Retention of Nonhelical Procollagen Containing cis-Hydroxyproline in Rough Endoplasmic Reticulum, Science 190, 1202, 1975
138. Venkatasubramanian, K., Saini, R. and Vieth, W. On the Mechanism of Enzyme and Whole Microbial Cell Attachment to Collagen, Ferm Tech 52, 268, 1974
139. Venn, G., Mehta, M. and Mason, R. Characterization of Collagen from Normal and Scoliolic Human Spinal Ligament, Biochim Biophys Acta 757, 259, 1983
140. Verzar, F. and Stritmattier-Ackershott, E. Studies on Ageing of Collagen by Perchlorate Reactions, Experientia 31, 1183, 1975
141. Wang, S. and Vieth, W. Collagen-Enzyme Complex Membranes and Their Perfomance in Biocatalytic Modules, Biotechnol Bioeng 15, 93, 1973
142. Weber, S., Engel, J., Wiedemann, H., Glanville, R. and Timple, R. Subunit Structure and Assembly of the Globular Domain of Basement-Membrane Collagen Type IV, Eur J Biochem 139, 401, 1984
143. Weinstock, M. and Leblond, C. Synthesis, Migration, and Release of Precursor Collagen by Odontoblasts as Visualized by Radioautography After [3H] Proline Administration, J Cell Biol 60, 92, 1974
144. Weiss, J., Shuttleworth, C., Brown, R. and Hunter, J. Letter: Polymeric Type-III Collagen in Inflamed Human Synovia, Lancet 2, 85, 1975
145. Weiss, J., Shuttleworth, C., Brown, R., Sedowfia, K., Baildam, A. and Hunter, J. Occurence of Type III Collagen in Inflamed Synovial Membranes: A Comparison Between Non-Rheumatoid, Rheumatoid, and Normal Synovial Collagens, Biochem Biophys Res Commun 65, 907, 1975
146. Wilkinson, M., Cohen, R. and Shuman M. A Nonradioactive Assay for Type IV Collagen Degradation, Anal Biochem 185, 294, 1990
147. Woodhead-Galloway, J., Hukins, D. and Wray, J. Closest Packing of Two-Stranded Coiled-Coils as a Model for the Collagen Fibril, Biochem Biophys Res Commun 64, 1237, 1975
148. Wu, J. and Eyre, D. Covalent Interactions of Type IX Collagen in Cartilage, Conn Tissue Res 20, 241, 1989
149. Yamaguchi, N., Benya, P., van der Rest, M. and Ninomiya, Y. The Cloning and Sequencing of alpha 1(VIII) Collagen cDNAs Demonstrate that Type VIII Collagen is a Short
149. Chain Collagen and Contains Triple-Helical and Carboxyl-Terminal Non-Triple-Helical Domains Similar to Those of Type X Collagen, J Biol Chem 264, 16022, 1989
150. Yasui, N., Benya, P. and Nimni, M. Identification of a Large Interrupted Helical Domain of Disulfide-bonded Cartilage Collagen, J Biol Chem 259, 14175, 1984
151. York, T., Kahan, L., Lake, S. and Gruev, V. Real-Time High-Resolution Measurement of Collagen Alignment in Dynamically Loaded Soft Tissue, J Biomed Opt 19, 066011, 2014
152. Yurchenco, P. and Furthmayr, H. Self-Assembly of Basement Membrane Collagen, Biochemistry 23, 1839, 1984
1. The Effects of Curcumin on Weight Loss Among Patients With Metabolic Syndrome and Related Disorders: A Systematic Review and Meta-Analysis of Randomized Controlled Trials. Maryam Akbari, Kamran B. Lankarani, Reza Tabrizi, Majid Ghayour-Mobarhan, Payam Peymani, Gordon Ferns, Amir Ghaderi, and Zatollah Asemi. Front Pharmacol. 2019; 10: 649. Published online 2019 Jun 12. doi: 10.3389/fphar.2019.00649
2. Adab Z., Eghtesadi S., Vafa M., Heydari I., Shojaei A., Haqqani H., et al. (2013). Effect of turmeric on body measurement indices, glycemic condition, and lipid profile in hyperlipidemic patients with type 2 diabetes. Iranian J. Nutr. Sci. Food Technol. 8 (3), 217–227.
3. Amin F., Islam N., Anila N., Gilani A. H. (2015). Clinical efficacy of the co-administration of Turmeric and Black seeds (Kalongi) in metabolic syndrome - a double blind randomized controlled trial - TAK-MetS trial. Complement. Ther. Med. 23 (2), 165–174. 10.1016/j.ctim.2015.01.008 [CrossRef]
4. Binion D. G., Otterson M. F., Rafiee P. (2008). Curcumin inhibits VEGF-mediated angiogenesis in human intestinal microvascular endothelial cells through COX-2 and MAPK inhibition. Gut 57 (11), 1509–1517. 10.1136/gut.2008.152496 [PMC free article] [CrossRef]
5. Chainani-Wu N. (2003). Safety and anti-inflammatory activity of curcumin: a component of tumeric (Curcuma longa). J. Altern. Complement. Med. 9 (1), 161–168. 10.1089/107555303321223035
6. Chuengsamarn S., Rattanamongkolgul S., Luechapudiporn R., Phisalaphong C., Jirawatnotai S. (2012). Curcumin extract for prevention of type 2 diabetes. Diabetes Care 35 (11), 2121–2127. 10.2337/dc12-0116 [PMC free article]
7. Chuengsamarn S., Rattanamongkolgul S., Phonrat B., Tungtrongchitr R., Jirawatnotai S. (2014). Reduction of atherogenic risk in patients with type 2 diabetes by curcuminoid extract: a randomized controlled trial. J. Nutr. Biochem. 25 (2), 144–150. 10.1016/j.jnutbio.2013.09.013
8. Di Pierro F., Bressan A., Ranaldi D., Rapacioli G., Giacomelli L., Bertuccioli A. (2015). Potential role of bioavailable curcumin in weight loss and omental adipose tissue decrease: preliminary data of a randomized, controlled trial in overweight people with metabolic syndrome. Eur. Rev. Med. Pharmacol. Sci. 19 (21), 4195–4202.
9. Dong S.z., Zhao S.p., Wu Z.h. (2007). Curcumin induced adiponectin expression in adipocyte through PPARγ. J. Clin. Res. 8, 1.
10. Ejaz A., Wu D., Kwan P., Meydani M. (2009). Curcumin inhibits adipogenesis in 3T3-L1 adipocytes and angiogenesis and obesity in C57/BL mice. J. Nutr. 139 (5), 919–925. 10.3945/jn.108.100966
11. Ewang-Emukowhate M., Perera D., Wierzbicki A. S. (2014). Dyslipidaemia related to insulin resistance and cardiovascular disease in South Asian and West African populations. Curr. Pharm. Des. 20 (40), 6270–6275. 10.2174/1381612820666140620114948
12. Ghazimoradi M., Saberi-Karimian M., Mohammadi F., Sahebkar A., Tavallaie S., Safarian H., et al. (2017). The effects of curcumin and curcumin–phospholipid complex on the serum pro-oxidant–antioxidant balance in subjects with metabolic syndrome. Phytother. Res. 31 (11), 1715–1721. 10.1002/ptr.5899
13. Hu G. X., Lin H., Lian Q. Q., Zhou S. H., Guo J., Zhou H. Y., et al. (2013). Curcumin as a potent and selective inhibitor of 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1: improving lipid profiles in high-fat-diet-treated rats. PLoS One 8 (3), e49976. 10.1371/journal.pone.0049976 [PMC free article]
14. Ismail N. A., El Dayem S. M., Salama E., Ragab S., El Baky A. N., Ezzat W. M. (2016). Impact of curcumin intake on gluco-insulin homeostasis, leptin and adiponectin in obese subjects. Res. J. Pharm. Biol. Chem. Sci. 7 (1), 1891–1897.
15. Ismail N. A., Ragab S., El Baky A., Hamed M., Ibrahim A. (2014). Effect of oral curcumin administration on insulin resistance, serum resistin and fetuin-A in obese children: randomized placebo-controlled study. Res. J. Pharm. Biol. Chem. Sci. 5, 887–896.
16. Kocher A., Bohnert L., Schiborr C., Frank J. (2016). Highly bioavailable micellar curcuminoids accumulate in blood, are safe and do not reduce blood lipids and inflammation markers in moderately hyperlipidemic individuals. Mol. Nutr. Food Res. 60 (7), 1555–1563. 10.1002/mnfr.201501034
17. Lee Y. K., Lee W. S., Hwang J. T., Kwon D. Y., Surh Y. J., Park O. J. (2009). Curcumin exerts antidifferentiation effect through AMPKalpha-PPAR-gamma in 3T3-L1 adipocytes and antiproliferatory effect through AMPKalpha-COX-2 in cancer cells. J. Agric. Food. Chem. 57 (1), 305–310. 10.1021/jf802737z
18. Mohammadi A., Sadeghnia H. R., Saberi-Karimian M., Safarian H., Ferns G. A., Ghayour-Mobarhan M. (2017). Effects of curcumin on serum vitamin E concentrations in individuals with metabolic syndrome. Phytother. Res. 31 (4), 657–662. 10.1002/ptr.5779
19. Mohammadi A., Sahebkar A., Iranshahi M., Amini M., Khojasteh R., Ghayour-Mobarhan M., et al. (2013). Effects of supplementation with curcuminoids on dyslipidemia in obese patients: a randomized crossover trial. Phytother. Res. 27 (3), 374–379. 10.1002/ptr.4715
20. Nieman D. C., Cialdella-Kam L., Knab A. M., Shanely R. A. (2012). Influence of red pepper spice and turmeric on inflammation and oxidative stress biomarkers in overweight females: a metabolomics approach. Plant Foods Hum. Nutr. 67 (4), 415–421. 10.1007/s11130-012-0325-x
21. Panahi Y., Hosseini M. S., Khalili N., Naimi E., Simental-Mendia L. E., Majeed M., et al. (2016). Effects of curcumin on serum cytokine concentrations in subjects with metabolic syndrome: a post-hoc analysis of a randomized controlled trial. Biomed. Pharmacother. 82, 578–582. 10.1016/j.biopha.2016.05.037
22. Panahi Y., Khalili N., Hosseini M. S., Abbasinazari M., Sahebkar A. (2014). Lipid-modifying effects of adjunctive therapy with curcuminoids-piperine combination in patients with metabolic syndrome: results of a randomized controlled trial. Complement. Ther. Med. 22 (5), 851–857. 10.1016/j.ctim.2014.07.006
23. Panahi Y., Khalili N., Sahebi E., Namazi S., Karimian M. S., Majeed M., et al. (2017. a). Antioxidant effects of curcuminoids in patients with type 2 diabetes mellitus: a randomized controlled trial. Inflammopharmacology 25 (1), 25–31. 10.1007/s10787-016-0301-4
24. Panahi Y., Kianpour P., Mohtashami R., Jafari R., Simental-Mendia L. E., Sahebkar A. (2017. b). Efficacy and safety of phytosomal curcumin in non-alcoholic fatty liver disease: a randomized controlled trial. Drug Res. 67 (4), 244–251. 10.1055/s-0043-100019
25. Rahimi H. R., Mohammadpour A. H., Dastani M., Jaafari M. R., Abnous K., Ghayour Mobarhan M., et al. (2016). The effect of nano-curcumin on HbA1c, fasting blood glucose, and lipid profile in diabetic subjects: a randomized clinical trial. Avicenna J. Phytomed. 6 (5), 567–577. [PMC free article]
26. Rahmani S., Asgary S., Askari G., Keshvari M., Hatamipour M., Feizi A., et al. (2016). Treatment of non-alcoholic fatty liver disease with curcumin: a randomized placebo-controlled trial. Phytother. Res. 30 (9), 1540–1548. 10.1002/ptr.5659
27. Sahebkar A., Mohammadi A., Atabati A., Rahiman S., Tavallaie S., Iranshahi M., et al. (2013). Curcuminoids modulate pro-oxidant-antioxidant balance but not the immune response to heat shock protein 27 and oxidized LDL in obese individuals. Phytother. Res. 27 (12), 1883–1888. 10.1002/ptr.4952
28. Wang S. L., Li Y., Wen Y., Chen Y. F., Na L. X., Li S. T., et al. (2009). Curcumin, a potential inhibitor of up-regulation of TNF-alpha and IL-6 induced by palmitate in 3T3-L1 adipocytes through NF-kappaB and JNK pathway. Biomed. Environ. Sci. 22 (1), 32–39. 10.1016/S0895-3988(09)60019-2
29. Weisberg S. P., Leibel R., Tortoriello D. V. (2008). Dietary curcumin significantly improves obesity-associated inflammation and diabetes in mouse models of diabesity. Endocrinology 149 (7), 3549–3558. 10.1210/en.2008-0262 [PMC free article]
30. Yang Y. S., Su Y. F., Yang H. W., Lee Y. H., Chou J. I., Ueng K. C. (2014). Lipid-lowering effects of curcumin in patients with metabolic syndrome: a randomized, double-blind, placebo-controlled trial. Phytother. Res. 28 (12), 1770–1777. 10.1002/ptr.5197
1. Allain H, Raoul P, Lieury A, LeCoz F, Gandon JM, D’Arbigny P. Effect of two doses of Gingko biloba extract (EGb 761) on the dual-coding test in elderly subjects. Clinical Therapeutics. 1993;15(3):549–558.
2. Itil T, Martorano D. Natural substances in psychiatry (Ginkgo biloba in dementia) Psychopharmacology Bulletin. 1995;31(1):147–158.
3. Kanowski S, Herrmann WM, Stephan K, Wierich W, Hörr R. Proof of efficacy of the ginkgo biloba special extract EGb 761 in outpatients suffering from mild to moderate primary degenerative dementia of the Alzheimer type or multi-infarct dementia. Pharmacopsychiatry. 1996;29(2):47–56.
4. Le Bars PL, Katz MM, Berman N, Itil TM, Freedman AM, Schatzberg AF. A placebo-controlled, double-blind, randomized trial of an extract of Ginkgo biloba for dementia. Journal of the American Medical Association. 1997;278(16):1327–1332.
5. Ramassamy C, Longpre F, Christen Y. Ginkgo biloba extract (EGb 761) in Alzheimer’s disease: is there any evidence? Current Alzheimer Research. 2007;4(3):253–262.
6. Zimmermann M, Colciaghi F, Cattabeni F, Di Luca M. Ginkgo biloba extract: from molecular mechanisms to the treatment of Alzhelmer’s disease. Cellular and Molecular Biology. 2002;48(6):613–623.
7. Elsabagh S, Hartley DE, Ali O, Williamson EM, File SE. Differential cognitive effects of Ginkgo biloba after acute and chronic treatment in healthy young volunteers. Psychopharmacology. 2005;179(2):437–446.
8. Gertz HJ, Kiefer M. Review about Ginkgo biloba special extract EGb 761 (Ginkgo) Current Pharmaceutical Design. 2004;10(3):261–264.
9. Kennedy DO, Jackson PA, Haskell CF, Scholey AB. Modulation of cognitive performance following single doses of 120 mg Ginkgo biloba extract administered to healthy young volunteers. Human Psychopharmacology. 2007;22(8):559–566.
10. Kennedy DO, Scholey AB, Wesnes KA. The dose-dependent cognitive effects of acute administration of Ginkgo biloba to healthy young volunteers. Psychopharmacology. 2000;151(4):416–423.
11. Kurz A, Van Baelen B. Ginkgo biloba compared with cholinesterase inhibitors in the treatment of dementia: a review based on meta-analyses by the cochrane collaboration. Dementia and Geriatric Cognitive Disorders. 2004;18(2):217–226.
12. Mazza M, Capuano A, Bria P, Mazza S. Ginkgo biloba and donepezil: a comparison in the treatment of Alzheimer's dementia in a randomized placebo-controlled double-blind study. European Journal of Neurology. 2006;13(9):981–985.
13. Rigney U, Kimber S, Hindmarch I. The effects of acute doses of standardized Ginkgo biloba extract on memory and psychomotor performance in volunteers. Phytotherapy Research. 1999;13(5):408–415.
14. Scholey A, Kennedy D. Acute, dose-dependent cognitive effects of Ginkgo biloba, Panax ginseng and their combination in healthy young volunteers: differential interactions with cognitive demand. Human Psychopharmacology. 2002;17(1):35–44.
15. Stough C, Clarke J, Lloyd J, Nathan PJ. Neuropsychological changes after 30-day Ginkgo biloba administration in healthy participants. International Journal of Neuropsychopharmacology. 2001;4(2):131–134.
16. Subhan Z, Hindmarch I. The psychopharmacological effects of Ginkgo biloba extract in normal healthy volunteers. International Journal of Clinical Pharmacology Research. 1984;4(2):89–93.
17. Wesnes K, Simmons D, Rook M, Simpson P. A double-blind placebo-controlled trial of Tanakan in the treatment of idiopathic cognitive impairment in the elderly. Human Psychopharmacology. 1987;2:159–169.
18. Weinmann S, Roll S, Schwarzbach C, Vauth C, Willich SN. Effects of Ginkgo biloba in dementia: systematic review and meta-analysis. BMC Geriatrics. 2010;10 Article ID 14. [PMC free article]
19. DeKosky ST, Williamson JD, Fitzpatrick AL, et al. Ginkgo biloba for prevention of dementia: a randomized controlled trial. Journal of the American Medical Association. 2008;300(19):2253–2262. [PMC free article]
20. Andrieu S, Ousset PJ, Coley N, Ouzid M, Mathiex-Fortunet H, Vellas B. GuidAge study: a 5-year double blind, randomised trial of EGb 761 for the prevention of Alzheimer’s disease in elderly subjects with memory complaints. I. Rationale, design and baseline data. Current Alzheimer Research. 2008;5(4):406–415.
21. IPSEN. Encouraging results of GuidAge, large scale European trial conducted in the prevention of Alzheimer’s Dementia. 2010. 22 June. http://www.ipsen.com/en/encouraging-results-guidage-large-scale-european-trial-conducted-prevention-alzheimer-s-dementia.
22. Kaschel R. Ginkgo biloba: specificity of neuropsychological improvement—a selective review in search of differential effects. Human Psychopharmacology. 2009;24(5):345–370.
23. Kennedy DO, Scholey AB, Wesnes KA. Differential, dose dependent changes in cognitive performance following acute administration of a Ginkgo biloba/Panax ginseng combination to healthy young volunteers. Nutritional Neuroscience. 2001;4(5):399–412.
24. Polich J, Gloria R. Cognitive effects of a Ginkgo biloba/vinpocetine compound in normal adults: systematic assessment of perception, attention and memory. Human Psychopharmacology. 2001;16(5):409–416.
25. DeFeudis FV, Drieu K. Ginkgo biloba extract (EGb 761) and CNS functions: basic studies and clinical applications. Current Drug Targets. 2000;1(1):25–58.
26. Ahlemeyer B, Krieglstein J. Neuroprotective effects of Ginkgo biloba extract. Cellular and Molecular Life Sciences. 2003;60(9):1779–1792.
27. Nathan P. Can the cognitive enhancing effects of Ginkgo biloba be explained by its pharmacology? Medical Hypotheses. 2000;55(6):491–493.
28. Mahadevan S, Park Y. Multifaceted therapeutic benefits of Ginkgo biloba L.: chemistry, efficacy, safety, and uses. Journal of Food Science. 2008;73(1):R14–R19.
29. Krištofiková Z. In vitro effect of Ginkgo biloba extract (EGb 761) on the activity of presynaptic cholinergic nerve terminals in rat hippocampus. Dementia and Geriatric Cognitive Disorders. 1997;8(1):43–48.
30. Rendeiro C, Spencer JPE, Vauzour D, Butler LT, Ellis JA, Williams CM. The impact of flavonoids on spatial memory in rodents: from behaviour to underlying hippocampal mechanisms. Genes and Nutrition. 2009;4(4):251–270. [PMC free article]
31. Chopin P, Briley M. Effects of four non-cholinergic cognitive enhancers in comparison with tacrine and galanthamine on scopolamine-induced amnesia in rats. Psychopharmacology. 1992;106(1):26–30.
32. Taylor JE. Neuromediator binding to receptors in the rat brain. The effect of chronic administration of Ginkgo biloba extract. Presse Medicale. 1986;15:491–493.
33. Ellis KA, Nathan PJ. The pharmacology of human working memory. International Journal of Neuropsychopharmacology. 2001;4(3):299–313.
34. Furey ML, Pietrini P, Alexander GE, Schapiro MB, Horwitz B. Cholinergic enhancement improves performance on working memory by modulating the functional activity in distinct brain regions: a positron emission tomography regional cerebral blood flow study in healthy humans. Brain Research Bulletin. 2000;51(3):213–218.
35. Furey ML, Pietrini P, Haxby JV. Cholinergic enhancement and increased selectivity of perceptual processing during working memory. Science. 2000;290(5500):2315–2319.
36. Rombouts SARB, Barkhof F, Van Meel CS, Scheltens P. Alterations in brain activation during cholinergic enhancement with rivastigmine in Alzheimer’s disease. Journal of Neurology Neurosurgery and Psychiatry. 2002;73(6):665–671. [PMC free article]
37. Terry AV, Jackson WJ, Buccafusco JJ. Effects of concomitant cholinergic and adrenergic stimulation on learning and memory performance by young and aged monkeys. Cerebral Cortex. 1993;3(4):304–312.
38. Mori K, Yamashita H, Nagao M, Horiguchi J, Yamawaki S. Effects of anticholinergic drug withdrawal on memory, regional cerebral blood flow and extra-pyramidal side effects in schizophrenic patients. Pharmacopsychiatry. 2002;35(1):6–11.
39. Rusted JM. Dissociative effects of scopolamine on working memory in healthy young volunteers. Psychopharmacology. 1988;96(4):487–492.
40. Itil TM, Eralp E, Tsambis E, Itil KZ, Stein U. Central nervous system effects of Ginkgo biloba, a plant extract. American Journal of Therapeutics. 1996;3(1):63–73.
41. Kennedy DO, Scholey AB, Drewery L, Marsh VR, Moore B, Ashton H. Electroencephalograph effects of single doses of Ginkgo biloba and Panax ginseng in healthy young volunteers. Pharmacology Biochemistry and Behavior. 2003;75(3):701–709.
42. Hofferberth B. The efficacy of EGb 761 in patients with senile dementia of the Alzheimer type, a double-blind, placebo-controlled study on different levels of investigation. Human Psychopharmacology. 1994;9(3):215–222.
43. Klimesch W. EEG alpha and theta oscillations reflect cognitive and memory performance: a review and analysis. Brain Research Reviews. 1999;29(2-3):169–195.
44. Semlitsch HV, Anderer P, Saletu B, Binder GA, Decker KA. Cognitive psychophysiology in nootropic drug research: effects of Ginkgo biloba on event-related potentials (P300) in age-associated memory impairment. Pharmacopsychiatry. 1995;28(4):134–142.
45. Santos RF, Galduróz JCF, Barbieri A, Castiglioni MLV, Ytaya LY, Bueno OFA. Cognitive performance, SPECT, and blood viscosity in elderly non-demented people using Ginkgo biloba. Pharmacopsychiatry. 2003;36(4):127–133.
46. Timerbaeva SL, Suslina ZA, Bodareva EA, Fedin PA, Korepina OS, Pervozvansky BE. Tanakan in the treatment of primary manifestations of insufficiency of brain blood supply. Zhurnal Nevropatolgii i Psikhiatrii im. S S Korsakova. 2000;100(8):24–28.
47. Silberstein RB, Farrow M, Levy F, Pipingas A, Hay DA, Jarman FC. Functional brain electrical activity mapping in boys with attention- deficit/hyperactivity disorder. Archives of General Psychiatry. 1998;55(12):1105–1112.
48. Silberstein RB, Nunez PL, Pipingas A, Harris P, Danieli F. Steady state visually evoked potential (SSVEP) topography in a graded working memory task. International Journal of Psychophysiology. 2001;42(2):219–232.
49. Naghavi HR, Nyberg L. Common fronto-parietal activity in attention, memory, and consciousness: shared demands on integration? Consciousness and Cognition. 2005;14(2):390–425.
50. Wager TD, Smith EE. Neuroimaging studies of working memory: a meta-analysis. Cognitive, Affective and Behavioral Neuroscience. 2003;3(4):255–274.
51. Vanderplas JM, Garvin EA. The association value of random shapes. Journal of Experimental Psychology. 1959;57(3):147–154.
52. Silberstein RB, Schier MA, Pipingas A, Ciorciari J, Wood SR, Simpson DG. Steady-state visually evoked potential topography associated with a visual vigilance task. Brain Topography. 1990;3(2):337–347.
53. Silberstein RB. Steady-state visually evoked potentials, brain resonances, and cognitive processes. In: Nunez PL, editor. Neocortical Dynamics and Human EEG Rhythms. New York, NY, USA: Oxford University Press; 1995. pp. 272–303.
54. Silberstein RB, Ciorciari J, Pipingas A. Steady-state visually evoked potential topography during the Wisconsin card sorting test. Electroencephalography and Clinical Neurophysiology. 1995;96(1):24–35.
55. Regan D. Human Brain Electrophysiology: Evoked Potentials and Evoked Magnetic Fields in Science and Medicine. New York, NY, USA: Elsevier; 1989.
56. Gasser T, Sroka L, Mocks J. The transfer of EOG activity into the EEG for eyes open and closed. Electroencephalography and Clinical Neurophysiology. 1985;61(2):181–193.
57. Nunez PL, Silberstein RB, Cadusch PJ, Wijesinghe R. Comparison of high resolution EEG methods having different theoretical bases. Brain Topography. 1993;5(4):361–364.
58. Duffy FH, Bartels PH, Burchfiel JL. Significance probability mapping: an aid in the topographic analysis of brain electrical activity. Electroencephalography and Clinical Neurophysiology. 1981;51(5):455–462.
59. Harner RN. Topographic analysis of multichannel EEG data. In: Samson-Dollfus D, editor. Statistics and Topography in Quantitative EEG. New York, NY, USA: Elsevier; 1988. pp. 49–61.
60. Silberstein RB, Cadusch PJ. Measurement processes and spatial principal components analysis. Brain Topography. 1992;4(4):267–276.
61. Perlstein WM, Cole MA, Larson M, Kelly K, Seignourel P, Keil A. Steady-state visual evoked potentials reveal frontally-mediated working memory activity in humans. Neuroscience Letters. 2003;342(3):191–195.
62. Perlstein WM, Elbert T, Stenger VA. Dissociation in human prefrontal cortex of affective influences on working memory-related activity. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 2002;99(3):1736–1741. [PMC free article]
63. Jensen O, Gelfand J, Kounios J, Lisman JE. Oscillations in the alpha band (9-12 Hz) increase with memory load during retention in a short-term memory task. Cerebral Cortex. 2002;12(8):877–882.
64. Klimesch W, Doppelmayr M, Schwaiger J, Auinger P, Winkler TH. ‘Paradoxical‘ alpha synchronization in a memory task. Cognitive Brain Research. 1999;7(4):493–501.
65. Van Rooy C, Stough C, Pipingas A, Hocking C, Silberstein RB. Spatial working memory and intelligence biological correlates. Intelligence. 2001;29(4):275–292.
66. Pfurtscheller G, Lopes Da Silva FH. Event-related EEG/MEG synchronization and desynchronization: basic principles. Clinical Neurophysiology. 1999;110(11):1842–1857.
67. Itil TM, Eralp E, Ahmed I, Kunitz A, Itil KZ. The pharmacological effects of Ginkgo biloba, a plant extract, on the brain of dementia patients in comparison with tacrine. Psychopharmacology Bulletin. 1998;34(3):391–397.
68. R. B. Silberstein, A. Pipingas, J. Song, D. A. Camfield, P. J. Nathan, and C. Stough. Examining Brain-Cognition Effects of Ginkgo Biloba Extract: Brain Activation in the Left Temporal and Left Prefrontal Cortex in an Object Working Memory Task. Evid Based Complement Alternat Med. 2011; 2011: 164139.
1. Iffland K, Grotenhermen F. An Update on Safety and Side Effects of Cannabidiol: A Review of Clinical Data and Relevant Animal Studies. Cannabis Cannabinoid Res. 2017;2(1):139-154. [PMC free article]
2. Davies C, Bhattacharyya S. Cannabidiol as a potential treatment for psychosis. Ther Adv Psychopharmacol. 2019;9:2045125319881916. [PMC free article]
3. Li H, Liu Y, Tian D, Tian L, Ju X, Qi L, Wang Y, Liang C. Overview of cannabidiol (CBD) and its analogues: Structures, biological activities, and neuroprotective mechanisms in epilepsy and Alzheimer's disease. Eur J Med Chem. 2020 Apr 15;192:112163.
4. Silvestro S, Mammana S, Cavalli E, Bramanti P, Mazzon E. Use of Cannabidiol in the Treatment of Epilepsy: Efficacy and Security in Clinical Trials. Molecules. 2019 Apr 12;24(8) [PMC free article]
5. Lattanzi S, Brigo F, Trinka E, Zaccara G, Striano P, Del Giovane C, Silvestrini M. Adjunctive Cannabidiol in Patients with Dravet Syndrome: A Systematic Review and Meta-Analysis of Efficacy and Safety. CNS Drugs. 2020 Mar;34(3):229-241.
6. Laczkovics C, Kothgassner OD, Felnhofer A, Klier CM. Cannabidiol treatment in an adolescent with multiple substance abuse, social anxiety and depression. Neuropsychiatr. 2021 Mar;35(1):31-34. [PMC free article]
7. Levinsohn EA, Hill KP. Clinical uses of cannabis and cannabinoids in the United States. J Neurol Sci. 2020 Apr 15;411:116717.
8. Crippa JA, Guimarães FS, Campos AC, Zuardi AW. Translational Investigation of the Therapeutic Potential of Cannabidiol (CBD): Toward a New Age. Front Immunol. 2018;9:2009. [PMC free article]
9. Watt G, Karl T. In vivo Evidence for Therapeutic Properties of Cannabidiol (CBD) for Alzheimer's Disease. Front Pharmacol. 2017;8:20. [PMC free article]
10. Gray RA, Whalley BJ. The proposed mechanisms of action of CBD in epilepsy. Epileptic Disord. 2020 Jan 01;22(S1):10-15.
10. Millar SA, Stone NL, Yates AS, O'Sullivan SE. A Systematic Review on the Pharmacokinetics of Cannabidiol in Humans. Front Pharmacol. 2018;9:1365. [PMC free article]
11. MacCallum CA, Russo EB. Practical considerations in medical cannabis administration and dosing. Eur J Intern Med. 2018 Mar;49:12-19.
12. O'Connell BK, Gloss D, Devinsky O. Cannabinoids in treatment-resistant epilepsy: A review. Epilepsy Behav. 2017 May;70(Pt B):341-348.
13. Devinsky O, Patel AD, Thiele EA, Wong MH, Appleton R, Harden CL, Greenwood S, Morrison G, Sommerville K., GWPCARE1 Part A Study Group. Randomized, dose-ranging safety trial of cannabidiol in Dravet syndrome. Neurology. 2018 Apr 03;90(14):e1204-e1211. [PMC free article]
14. Chen JW, Borgelt LM, Blackmer AB. Cannabidiol: A New Hope for Patients With Dravet or Lennox-Gastaut Syndromes. Ann Pharmacother. 2019 Jun;53(6):603-611.
15. Brown JD, Winterstein AG. Potential Adverse Drug Events and Drug-Drug Interactions with Medical and Consumer Cannabidiol (CBD) Use. J Clin Med. 2019 Jul 08;8(7) [PMC free article]
16. Ali S, Scheffer IE, Sadleir LG. Efficacy of cannabinoids in paediatric epilepsy. Dev Med Child Neurol. 2019 Jan;61(1):13-18.
17. Gaston TE, Szaflarski JP. Cannabis for the Treatment of Epilepsy: an Update. Curr Neurol Neurosci Rep. 2018 Sep 08;18(11):73.
18. Serafini G, Pompili M, Innamorati M, Rihmer Z, Sher L, Girardi P. Can cannabis increase the suicide risk in psychosis? A critical review. Curr Pharm Des. 2012;18(32):5165-87.
19. White CM. A Review of Human Studies Assessing Cannabidiol's (CBD) Therapeutic Actions and Potential. J Clin Pharmacol. 2019 Jul;59(7):923-934.
20. Bergamaschi MM, Queiroz RH, Zuardi AW, Crippa JA. Safety and side effects of cannabidiol, a Cannabis sativa constituent. Curr Drug Saf. 2011 Sep 01;6(4):237-49.
21. VanDolah HJ, Bauer BA, Mauck KF. Clinicians' Guide to Cannabidiol and Hemp Oils. Mayo Clin Proc. 2019 Sep;94(9):1840-1851.
22. Zaheer S, Kumar D, Khan MT, Giyanwani PR, Kiran F. Epilepsy and Cannabis: A Literature Review. Cureus. 2018 Sep 10;10(9):e3278. [PMC free article]
23. Cao D, Srisuma S, Bronstein AC, Hoyte CO. Characterization of edible marijuana product exposures reported to United States poison centers. Clin Toxicol (Phila). 2016 Nov;54(9):840-846.
24. Szkudlarek HJ, Desai SJ, Renard J, Pereira B, Norris C, Jobson CEL, Rajakumar N, Allman BL, Laviolette SR. Δ-9-Tetrahydrocannabinol and Cannabidiol produce dissociable effects on prefrontal cortical executive function and regulation of affective behaviors. Neuropsychopharmacology. 2019 Mar;44(4):817-825. [PMC free article]